Примери коришћења Родопсина на Руском и њихови преводи на Енглески
{-}
-
Colloquial
-
Official
Начинается мгновенная реакция распада родопсина.
Ген родопсина кодирует главный белок наружных сегментов фоторецепторов.
В 2000 году была получена структура первого GPCR млекопитающих- бычьего родопсина 1F88.
Супрамолекулярная организация родопсина в фоторецепторных мембранах является в настоящее время предметом острой дискуссии.
Строение адренергического рецептора удивительно напоминало строение родопсина, светочувствительного фермента из сетчатки глаза.
Первая модель рецептора H4 была построена путем гомологического моделирования на основе кристаллической структуры бычьего родопсина.
Полученные данные позволяют с высокой вероятностью предполагать мономерный характер молекул родопсина в фоторецепторной мембране.
Одной из основных биохимических причин RP в случае мутаций белка родопсина является фолдинг белка и молекулярные шапероны.
Однако для родопсина и всего класса А родопсинподобных GPCR функциональная роль димерного состояния до сих пор не установлена.
Было обнаружено, что мутация кодона 23 в гене родопсина, в котором пролин преобразуется в гистидин, приходится наибольшая доля мутаций родопсина в Соединенных Штатах.
В палочках у человека эти события происходят в среднем каждые 100 секунд;принимая во внимание число молекул родопсина в палочках, можно прийти к выводу о том, что период полураспада молекулы родопсина- примерно 420 лет.
В 1989, мутаций в гене родопсина, пигмент, который играет существенную роль в визуальной фототрансдукции в условиях низкой освещенности, выявлено не было.
Проводившиеся впоследствии эксперименты с палочками сетчатки у жаб- аг( Bufo marinus) продемонстрировали, что частота этих самопроизвольных событий сильно зависит от температуры, чтоможет означать, что они вызываются термической изомеризацией родопсина.
Витамин А входит в состав зрительного пигмента- родопсина, преобразующего падающий на сетчатку глаза свет в электрические импульсы, поступающие в мозг и создающие зрительный образ.
Эти факторы экспрессируются повсеместно, и предполагается, что дефекты в повсеместном факторе( белок, экспрессируемый повсеместно)должны вызывать заболевание только в сетчатке, так как клетки фоторецепторов сетчатки имеют гораздо большую потребность в обработке белка( родопсина), чем любой другой тип клеток.
Без витамина А, выработка родопсина невозможна и если организм испытывает дефицит этого витамина, то и у человека, в частности, происходит нарушение восприятия цветов и он плохо видит в сумерках.
ABCR выражен гораздо меньше, чем родопсин, примерно в 1: 120.
Основными целевыми генами PNR являются родопсин и несколько опсинов, которые необходимы для зрения.
Зрительный пигмент родопсин является типичным представителем огромного семейства рецепторов, сопряженных с G- белками GPCR.
Установлено, что родопсин имеет необычно высокую плотность упаковки в фоторецепторной мембране с расстоянием между белковыми молекулами около 56 Å 3.
Он расположен в обрамлении региона сплющенных дисков, содержащих родопсин, который является белком, ответственным за инициацию визуальной фототрансдукции при приеме света.
Палочки, которые содержат зрительный пигмент родопсин, приспособлены для ночного видения, потому что они чувствительны даже к небольшому количеству света.
В случаях наследственной дистрофии сетчатки, мы прибегаем к анализу, главным образом, генов родопсин и периферин rhodopsina/ periferina.
Дабы отыскать его истоки,нам необходимо найти общего предка, связывающего все те организмы, которые ныне используют родопсин.
Для начала, возьмем светочувствительный пигмент, например- родопсин, и поместим его на мембрану.
Отсутствие возможности отличить эти события от реакции на фотоны поддерживает эту гипотезу, потому что родопсин находится в самом начале цепочки передачи сигнала в палочковых клетках.
Когда ученые проанализировали геном на наличие других подобных генов,стало ясно, что родопсин и адренергический рецептор- всего лишь пара из более чем тысячи похожих белков, закодированных в ДНК человека.
Этот пигмент известен как родопсин.