Примери коришћења Рибосомы на Руском и њихови преводи на Енглески
{-}
-
Official
-
Colloquial
Рибосомы состояли из двух субъединиц: 30S( малой) и 50S большой.
SRP связываются с трансмембранным участком белка, как только он выходит из рибосомы.
Эукариотические рибосомы содержат четыре типа молекул рРНК: 18S, 5. 8S, 28S и 5S.
Один из наиболее важных компонентов клетки, рибосомы, состоят, в основном, из РНК.
Так in vitro- in vivo самособираются рибосомы, мембраны, хромосомы, вирусы и фаги.
Рибосомы- крупнейшие молекулярные машины, состоящие из множества РНК и белковых молекул.
HPF и YfiA структурно схожи, иоба белка могут связываться с каталитическими сайтами А и Р рибосомы.
Рибосомы собирают белки из аминокислот, и белки проникают в ЭПР для дальнейшей модификации.
Терминация- окончание синтеза белка, осуществляется, когда в А- сайте рибосомы оказывается один из стоп- кодонов- UAG, UAA, UGA.
Эритроциты созревают в костном мозге в процессе эритропоэза, в ходе которого они утрачивают ядра,другие органеллы и рибосомы.
Обычно эти более ранние терминаторы не используются, поскольку рибосомы предотвращают вытягивание ро- факторов из РНК- полимеразы.
Рибосомы, остановившиеся на преждевременном стоп- кодоне, привлекают UPF1 через взаимодействие с факторами терминации трансляции eRF1 и eRF3.
Такому игнорированию способствует ложно успокаивающий и хорошо известный факт, что рибосомы практически не ошибаются с выбором аминокислот.
Действительно, такие« как бы прыжки» рибосомы должны быть результатом реального, не метафорического, прочтения и понимания смысла иРНК.
Аминоацилированные пулы тРНК ассоциируют в последовательности- предшественники синтезируемых белков до контакта с А- P участком рибосомы.
Рибосомы, клеточные органеллы, обеспечивающие синтез белка( трансляцию), состоят из двух субъединиц: малой- с коэффициентом седиментации- 40S и большой- 60S субъединицы.
Наружная мембрана продолжается в шероховатый эндоплазматический ретикулум( ЭПР) и,как и он, несет рибосомы, прикрепленные к поверхности.
Например, у Escherichia coli рибосомы 70S образуют димеры 90S под действием маленького белка массой 6, 5 кДа, известного как RMF англ. ribosome modulation factor.
Препарат делает это путем предотвращения образования инициирующего комплекса, состоящего из 30S и50S субъединиц рибосомы, тРНК и мРНК.
После этого мРНК экспортируется из ядра в цитоплазму,где к ней присоединяются рибосомы, транслирующие мРНК с помощью соединенных с аминокислотами тРНК.
Благодаря ФЭ возникает короткий разрыв во времени между спариванием кодона с антикодоном и элонгацией пептида, чтопозволяет тРНК отделиться от рибосомы.
Матрикс гидрогеносом N. ovalis содержит рибосомо- подобные структуры того же размера, что и 70S- рибосомы обитающих в них архей.
Трансляция этой мРНК подавляется или из-за разрушения РНКазой III, илииз-за уменьшения доступности последовательности Шайна- Дальгарно или сайта связывания рибосомы.
Эти микродомены могут влиять на расположение крупных частиц вроде рибосомы и других органелл, концентрируя их в одних местах клетки и вытесняя из других.
Начальное узнавание кодона служит для ФЭ сигналом к гидролизу связанного с ним GTP до GDP+ P,после чего ФЭ отделяется от рибосомы без тРНК и синтез белка продолжается.
Они имеют много общего с фотосинтезирующими бактериями,в том числе кольцевую хромосому, рибосомы прокариотического типа и схожие белки фотосинтетического реакционного центра.
Каждая эндоспора содержит ДНК и рибосомы, окруженные поверхностным слоем цитоплазмы, поверх которого залегает плотная многослойная оболочка, состоящая из пептидогликана и разнообразных белков.
Когда С- концевой домен YfiA мешает связыванию RMF, то предотвращается димеризация рибосом иобразуются трансляционно неактивные мономерные 70S- рибосомы.
При этом роль А, Р- участков рибосомы, если они реальны, заключается в акцепции таких ассоциатов- предшественников белка с последующей энзиматической сшивкой аминокислот в пептидную цепь.
В 2008 году, кристаллическая структура линезолида, связанная с 50S субъединицей рибосомы архея Haloarcula marismortui, была выделена группой ученых из Йельского университета и хранится в Protein Data Bank.