Exemples d'utilisation de Trypsine en Français et leurs traductions en Allemand
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Trypsines à usage médical.
Eau, acide hydrochlorique, électrolytes, pepsine et trypsine.
La trypsine est une enzyme sécrétée par le pancréas.
Si cela ne se produit pas,ajoutez des enzymes spéciales(trypsine).
Normalement le pancréas contient la trypsine sous une forme inactive dans les cellules acinaires.
La dégradation des membranes L- PRF après incubation dans la trypsine 0,01%.
Le tissu testiculaire fragmenté et lavé est trypsine à chaud suivant la technique de Dulbecco.
Les milieux de culture cellulaire peuventcontenir des produits qui neutralisent la trypsine.
En association avec les protéines trypsine et bromélaïne, la rutine est également utilisée pour l'arthrose.
Le résultat fut une nouvelle méthode exvivo appelée dosage de la trypsine.
Son action est renforcée par la présence de trypsine et de chymotrypsine, deux endoprotéases pancréatiques.
Description: Un inhibiteur réversible des cystéines protéases etdes sérines protéases ressemblant à la trypsine.
La chymotrypsine et la trypsine hydrolysent la plupart des protéines et agissent en synergie avec les enzymes endogènes.
Le pouvoir infectieux du virus n'est que peu, ou pas modifié par traitement à la trypsine 24, 48.
La trypsine est utilisée en culture cellulaire pour détacher des cellules adhérant sur les flasques de culture ou les boîtes de Petri.
Évaluer la stabilité de la réticulation de la génipine L-PRF par sa résistance à la dégradation par la trypsine.
Toutes les membranes L-PRF désintégré complètement dans la trypsine dans les 3 jours tout en génipine réticulé L- PRF étaient 60% plus stable.
La trypsine est utilisée pour la dégradation des protéines conjonctif pour augmenter la sensibilité des tissus à force de cisaillement lors de l'homogénéisation.
Northrop isole également le pepsinogène(précurseur de la pepsine), la trypsine, la chymotrypsine et la carboxypeptidase.
Les enzymes digestives sont produites dans différents organes: les glandes salivaires sécrètent l'amylase et la lipase, tandis que l'estomac sécrète la pepsine,et le pancréas, la trypsine.
Par exemple,la cuisson détruit les antiprotéases comme l'inhibiteur de la trypsine que l'on trouve dans les pois, les haricots ou les pommes de terre.
Le régime général de la procédure est indiquée sur la Fig. 1. Coeurs doivent être refroidis et lavés dans laver tissu ventriculaire tampon, excisée,hachée et homogénéisée pendant le traitement à la trypsine photolytique.
Il est important dechronométrer soigneusement l'exposition à la trypsine, car un trop long traitement peut entrainer des dommages à d'autres protéines à la surface des cellules.
Ce produit peut être utilisé pour la récupération des épitopes avec lesanticorps Novocastra pour lesquels on recommande la trypsine, à l'exception de NCL-C-JEJUNI, NCL-BrdU, NCL-CYCLIN D1, NCL-COLL-IIp, et NCL-CYCLIN D1-GM.
Elle se concentre sur la fonction de la trypsine, une des enzymes actif de la couche cornée, qui joue un rôle majeur dans la production de cornéocytes(peaux mortes qui composent la couche cornée) et dans le phénomène de désquamation.
Lieu membrane L- PRF(n= 3) et la génipine réticulé L- PRF dans 500 ul de 0,01% de trypsine et on incube à 37 ° C pendant 3 jours avec un changement journalière de trypsine.
Il y a des études qui proposent que l'alcool puisse affecter le fonctionnement normal des cellules du pancréaset ceci peut mener à une activation prématurée de la trypsine d'enzymes qui endommage les cellules de pancréas pour mener à l'inflammation.
Il s'agit de petites protéines globulaires qui inhibent l'action desenzymes digestives humaines, la trypsine et la chymotrypsine, indispensables à la dissolution des protéines alimentaires.
Elle n'a aucun effet non plus sur d'autres protéases àsérine comme les enzymes pancréatiques trypsine et chymotrypsine, ni sur l'activation du complément par la voie classique ou alternative.